蛋白质与酶在不同溶剂中溶解度的差异 ， 主要取决于蛋白分子中非极性疏水基团与极性亲水基团的比例 ， 其次取决于这些基团的排列和偶极矩 。故分子结构性质是不同蛋白质溶解差异的内因 。温度、pH、离子强度等是影响蛋白质溶解度的外界条件 。提取蛋白质时常根据这些内外因素综合加以利用 。将细胞内蛋白质提取出来 。
并与其它不需要的物质分开 。但动物材料中的蛋白质有些可溶性的形式存在于体液（如血浆、消化硫等）中 ， 可以不必经过提取直接进行分离 。蛋白质中的角蛋白、胶原及丝蛋白等不溶性蛋白质 ， 只需要适当的溶剂洗去可溶性的伴随物 ， 如脂类、糖类以及其他可溶性蛋白质 ， 最后剩下的就是不溶性蛋白质 。这些蛋白质经细胞破碎后 ， 用水、稀盐酸及缓冲液等适当溶剂 ， 将蛋白质溶解出来 ， 再用离心法除去不溶物 ， 即得粗提取液 。水适用于白蛋白类蛋白质的抽提 。如果抽提物的pH用适当缓冲液控制时 ， 共稳定性及溶解度均能增加 。如球蛋白类能溶于稀盐溶液中 ， 脂蛋白可用稀的去垢剂溶液如十二烷基硫酸钠、洋地黄皂苷（Digitonin）溶液或有机溶剂来抽提 。其它不溶于水的蛋白质通常用稀碱溶液抽提 。
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