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生物化学中全没一词是指由非单纯蛋白质构成的酶叫结合酶 。根据相关资料信息查询得知，由非单纯蛋白质构成的酶叫结合酶.全酶的蛋白质部分为酶蛋白，非蛋白部分为辅因子.两者相结合的形式叫全酶 。
全酶=酶蛋白+辅因子
辅因子主要指金属离子、辅酶和辅基 。
具有催化活性的全酶，包括所有酶蛋白、必需的亚基、辅基和其它的辅助因子 。
全酶是具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子 。酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用 。
酶蛋白指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性 。辅因子是指与酶结合且在催化反应中必要的非蛋白质化合物 。某些分子如水和部分常见的离子所扮演的脚色和辅因子相当类似，但由于含量不受限制且普遍存在，因此不归类为辅因子 。
?Km和Vmax的意义：
①当ν=Vmax/2时，Km=[S] 。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度 。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks 。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小 。
③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应 。
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶 。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物 。
【生物化学中全没一词是指】⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度 。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数 。
?变构调节具有重要的生理意义在许多酶促反应中，底物或反应产物本身就是变构剂，因此，通过反应过程中底物或产物的浓度变化，可以自动调控酶促反应的进程 。通过变构调节可以使细胞内的代谢反应速率与细胞的生理活动统一
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